Structural correspondence

DNMT3B and PWWP3A core comparison

Model A · Blue · Moving

DNMT3B PWWP1

5NRR:A:UP:Q9UBC3:PWWP1 · 59 observed crop residues

Model B · Orange · Fixed

PWWP3A PWWP1

3PMI:A:UP:Q2TAK8:PWWP1 · 62 observed crop residues

Kabsch RMSD2.000424 ÅLeast-squares fit shown below

Aligned Cα atoms51Recorded residue correspondence

TM score · Model A0.69929Normalized by A's 59-residue crop

TM score · Model B0.67111Normalized by B's 62-residue crop

Loading your comparison

Reading the local coordinate models and recorded Kabsch transformation…

Drag to rotate · scroll or pinch to zoom. Keyboard: focus the view, then use arrow keys to rotate, + / − to zoom, and Home to reset.

Blue: moving model A. Orange: fixed model B. Canonical UniProt numbering is retained.

Loading locally packaged core models…

How to read this comparison

Download comparison JSON

Only annotation-core Cα atoms are shown. Thin guides connect consecutive canonical positions separated by at most 4.5 Å; they show the fold and are not all-atom covalent bonds. Sequence gaps remain visible.

The blue model uses the recorded Kabsch least-squares fit on US-align residue correspondence. The viewer does not use the separate TM-optimized US-align transformation.

Conservative display criterion (both TM scores ≥0.5 and both aligned fractions ≥0.8): 1. This criterion is a descriptive filter for short cores, not proof of equivalent pockets.

Fit statistics and normalization

US-align reported RMSD: 2.0 Å
Recomputed Kabsch RMSD: 2.000424 Å · transformation displayed above
RMSD under US-align TM transform: 2.138678 Å · separate, undisplayed transformation
Aligned fraction of Model A: 0.864407
Aligned fraction of Model B: 0.822581
Aligned sequence identity: 0.294

The two TM scores each use the corresponding observed crop length as their denominator. The JSON download includes both coordinate models, the applied transformation and all residue correspondences.

Inspect the alignment

Residue correspondence

51 aligned pairs

Canonical UniProt positions in each native domain. The US-align marker describes alignment closeness, not chemical equivalence.

Show all 51 residue correspondences

DNMT3B position	Residue	PWWP3A position	Residue	Alignment marker
225	I	411	V	:
226	G	412	G	:
227	D	413	M	:
228	L	414	L	:
229	V	415	V	:
230	W	416	W	:
231	G	417	H	:
232	K	418	K	:
233	I	419	H	:
234	K	420	K	:
235	G	421	K	:
236	F	422	Y	:
237	S	423	P	:
238	W	424	F	:
239	W	425	W	:
240	P	426	P	:
241	A	427	A	:
242	M	428	V	:
243	V	429	V	:
244	V	430	K	:
245	S	431	S	:
246	W	432	V	.
253	Q	433	R	.
256	S	436	D	:
257	G	437	K	:
258	M	438	K	:
259	R	439	A	:
260	W	440	S	:
261	V	441	V	:
262	Q	442	L	:
263	W	443	Y	:
264	F	444	I	:
265	G	445	E	:
266	D	448	M	:
267	G	449	N	:
268	K	452	M	.
269	F	454	G	:
270	S	455	F	:
271	E	456	T	:
272	V	457	V	:
273	S	458	S	:
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277	L	462	L	:
278	V	463	K	:
279	A	464	H	:
280	L	465	F	:
281	G	466	D	:
282	L	467	C	:
283	F	470	K	:

DNMT3B position	Residue	PWWP3A position	Residue	Alignment marker
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234	K	420	K	:
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258	M	438	K	:
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280	L	465	F	:
281	G	466	D	:
282	L	467	C	:
283	F	470	K	:

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282	L	467	C	:
283	F	470	K	:

DNMT3B position	Residue	PWWP3A position	Residue	Alignment marker
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